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KAIST 생명과학과 이광록 교수(오른쪽)와 유정민 박사가 nspl3 단백질이 꼬인 구조를 풀어내는 방식에 대해 설명하고 있다. / KAIST

"카이스트가 일 냈다" 코로나바이러스 전파 메커니즘 규명국내 연구진이 코로나바이러스의 빠른 전파 원인을 밝혀내며, 향후 변이에 대응할 효과적인 치료제 개발 가능성을 제시했다. 17일 한국과학기술원(KAIST)에 따르면, 생명과학과 이광록 교수 연구팀은 코로나바이러스의 핵심 효소 단백질인 nsp13 단백질이 유전자 복제를 급격히 촉진하는 메커니즘을 규명했다. 기존 연구에서 nsp13이 바이러스의 헬리케이스(유전자 나선 구조를 풀어주는 효소) 역할을 한다는 사실은 알려졌지만 복제 속도를 증가시키는 추가적 기전은 밝혀지지 않았다.연구팀은 nsp13 단백질이 단순한 헬리케이스 기능을 넘어 ‘샤페론(chaperone) 활성’을 통해 RNA 복제를 더욱 촉진한다는 사실을 확인했다. 헬리케이스는 일반적으로 DNA나 RNA의 꼬인 구조를 풀어 복제와 전사를 돕는 역할을 하지만, 연구팀은 nsp13이 단순히 RNA를 풀어주는 것 외에도 추가적인 촉진 기능을 갖고 있음을 밝혀냈다. 연구에 따르면, nsp13은 ATP(아데노신 삼인산)를 분해해 RNA의 꼬인 구조를 풀어주면서, 부산물인 ADP(아데노신 이인산)를 생성한다. 이후 생성된 ADP가 nsp13과 다시 결합하면, 단백질이 올바르게 접히도록 돕고, 잘못 접힌 단백질의 응집을 막는 샤페론 기능이 활성화된다. 이 과정에서 바이러스 유전자 복제의 효율이 극대화되며, 빠른 증식이 가능해진다. 즉, 헬리케이스 활성과 샤페론 활성이 동시에 작용하며 바이러스의 RNA 복제 속도를 비정상적으로 높이는 새로운 기전이 밝혀진 것이다.이광록 교수는 “이번 연구는 헬리케이스가 ADP를 통해 샤페론 활성을 유도할 수 있다는 점을 처음으로 규명한 것”이라며 “헬리케이스 기능의 다양성을 새롭게 이해하는 계기가 됐다”고 설명했다. 이어 “코로나바이러스의 다양한 변이에 대응할 효과적인 치료제 및 백신 개발의 실마리를 제공할 것으로 기대된다”고 덧붙였다. 한편, 이번 연구는 코로나바이러스의 빠른 확산 메커니즘을 이해하는 중요한 단서를 제공하며, 이를 기반으로 한 새로운 항바이러스제 개발에 기여할 것으로 보인다.

2025.02.17